La structure des enzymes - Maxicours

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La structure des enzymes

Objectif : Les enzymes sont des protéines qui accélèrent le déroulement des réactions chimiques dans les cellules vivantes. Chaque enzyme se fixe sur un substrat particulier et permet la réalisation rapide d'une réaction chimique précise.
Quelles sont les caractéristiques structurales des enzymes qui permettent d'expliquer leur fonctionnement ?
1. Un enchaînement linéaire d'acides aminés contrôlé par des gènes
Une enzyme est une protéine. Comme toute protéine, elle est constituée d'un enchaînement d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques (liaisons fortes, covalentes) ; la séquence des protéines est déterminée par un ou plusieurs gènes. En effet des mutations affectant l'ordre des nucléotides dans l'ADN du gène peuvent entraîner des modifications dans l'ordre des acides aminés de la protéine.

On appelle structure primaire l'ordre dans lequel les acides aminés sont disposés linéairement dans la chaîne protéique. Si l'on comparait l'enzyme à un collier de perles de couleurs et d'aspects différents, chaque perle correspondant à l'un des vingt acides aminés, on obtiendrait la structure primaire en étalant le collier de perles dans un plan et en décrivant une à une les perles dans un ordre précis, par exemple de la gauche vers la droite.

2. Une forme en trois dimensions conditionnée par sa séquence d'acides aminés
a. Chaque enzyme a une structure tridimensionnelle caractéristique
Dans les cellules, les molécules d'enzyme ne sont pas étalées de façon linéaire. La chaîne d'acides aminés se replie sur elle-même par endroits et forme une structure tridimensionnelle de forme généralement globulaire. Des acides aminés éloignés dans la structure primaire peuvent se retrouver très proches les uns des autres dans la structure secondaire de l'enzyme. Ainsi, la conformation globale de l'enzyme maintient la forme du site actif, partie de la molécule qui se lie avec le substrat.

Des interactions électrostatiques (liaisons hydrogènes) replient les chaînes peptidiques en feuillets et en hélices.

  • Par exemple, la présence de proline (un des 20 acides aminés) coude la chaîne.
  • Des interactions hydrophobes, des interactions entre groupement ionisés « tordent » la chaîne de différentes façons.
  • Des liaisons covalentes entre les résidus d'acides aminés soufrés (ponts disulfures) stabilisent la molécule.

Des facteurs physico-chimiques peuvent altérer ces liaisons et modifier la forme de l'enzyme, ce qui entraîne souvent une perte de fonction : la réaction chimique n'est plus catalysée. La structure de l'enzyme est indissociable de son action. La structure est fragile, elle n'existe que dans une gamme de température et de pH précis.

b. Les caractéristiques du site actif
Les sites actifs sont des creux ou des sillons permettant la fixation du substrat. La forme plus ou moins grande du site actif explique en partie la spécificité de reconnaissance du substrat.
c. Une modélisation complexe
Même si les molécules d'enzyme sont souvent de grande taille, on ne dispose pas de microscope suffisamment puissant pour les observer directement.
On étudie des diagrammes de diffraction des rayons X (obtenus le plus souvent par rayonnement synchrotron) pour construire les modèles moléculaires à l'aide de calculs complexes.
La « protéomique » (étude du protéome = ensemble des protéines d'un individu) est une voie d'avenir : à partir de la séquence primaire d'acides aminés, cette science vise à modéliser, par des calculs complexes, les structures tridimensionnelles des molécules protéiques.
L'essentiel

Les gènes contrôlent la structure primaire d'une enzyme comme de toute autre protéine.
Cette structure primaire, caractérisée par l'ordre d'enchaînement des acides aminés, conditionne la structure tridimensionnelle de l'enzyme. Des liaisons faibles entraînent le reploiement de la molécule et déterminent un site actif capable de se lier avec une partie du substrat.
Si la structure primaire de l'enzyme est altérée, cela peut entraîner des modifications dans la structure du site actif de telle sorte que la catalyse ne puisse plus s'effectuer. D'autre part des variations des conditions physico-chimiques (température, pH) aboutissent à la rupture ou à la création de nouvelles liaisons chimiques susceptibles d'altérer la forme initiale de l'enzyme.
En définitive, la forme d'une protéine enzymatique est fondamentale car elle conditionne son activité catalytique. Structure et fonction sont intimement liées.

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