L'activité des enzymes
Quelles sont les caractéristiques de l'activité des enzymes, ces performants biocatalyseurs ?
Cette spécificité des enzymes n'est toutefois pas absolue. Les peroxydases agissent sur des substrats différents.
Des enzymes distinctes agissant sur un même substrat ne se lient généralement pas avec la même partie de la molécule.
Une déshydrogénase catalyse une oxydation par retrait d'hydrogène, une carboxylase catalyse une réaction de carboxylation, c'est-à-dire de fixation de CO2 sur le substrat.
Certaines enzymes catalysent deux types de réactions chimiques. La Rubisco, abondante dans les cellules chlorophylliennes permet la fixation du CO2 dans les molécules organiques et aussi l'oxygénation du ribulose biphosphate.
Il existe des inhibiteurs des enzymes. Ils présentent des similitudes avec certaines parties du substrat et se fixent sur le site actif à la place du véritable substrat. L'activité de l'enzyme est alors fortement diminuée voire totalement inhibée.
- Le monoxyde de carbone et le cyanure se fixent par liaison chimique forte de type covalente de façon irréversible sur le site actif de la cytochrome oxydase, une enzyme respiratoire (comme de la colle qui bloquerait définitivement une serrure) ; ce sont des inhibiteurs non compétitifs. D'un point de vue cinétique, tout se passe comme si l'inhibiteur non compétitif diminuait la concentration d'enzyme.
- Beaucoup de médicaments ou de stimulants (Viagra, café...) sont des inhibiteurs compétitifs : ils entrent en compétition avec le substrat pour occuper provisoirement le site actif des molécules d'enzyme. Avec ce type de molécules, si on maintient une concentration fixe de l'enzyme, la vitesse maximale de la réaction catalysée reste constante. Pour des concentrations élevées en substrat les molécules d'inhibiteur se trouvent diluées dans le substrat. D'un point de vue cinétique, tout se passe comme si l'inhibiteur compétitif diminuait la concentration de substrat.


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