Objectif : Dans une cellule vivante, la très
grande majorité des multiples réactions chimiques
qui se produisent en permanence, est catalysée par des
enzymes présentes à faible concentration.
Quelles sont les caractéristiques de l'activité des
enzymes, ces performants biocatalyseurs ?
1. La double spécificité des enzymes
a. Spécificité de substrat
Le substrat est la molécule dont l'enzyme catalyse la
transformation. Le nom de l'enzyme peut indiquer le nom du
substrat sur lequel elle agit : la lactase catalyse
l'hydrolyse du lactose, sucre du lait ; la maltase catalyse
l'hydrolyse du maltose ; la saccharase catalyse l'hydrolyse
du saccharose.
Cette spécificité des enzymes n'est toutefois pas
absolue. Les peroxydases agissent sur des substrats
différents.
Des enzymes distinctes agissant sur un même substrat
ne se lient généralement pas avec la même
partie de la molécule.
b. Spécificité d'action
Sauf exception, une enzyme ne catalyse qu'un seul type de
réaction chimique pour un substrat donné.
Une déshydrogénase catalyse une oxydation par
retrait d'hydrogène, une carboxylase catalyse une
réaction de carboxylation, c'est-à-dire de fixation
de CO2 sur le substrat.
Certaines enzymes catalysent deux types de réactions
chimiques. La Rubisco, abondante dans les cellules
chlorophylliennes permet la fixation du CO2 dans les
molécules organiques et aussi l'oxygénation du
ribulose biphosphate.
2. Caractéristiques des réactions enzymatiques
a. Étude cinétique
Dans une réaction chimique catalysée par des
enzymes interviennent au moins un substrat et une enzyme. La
réaction se traduit par l'apparition d'un produit.
Historiquement, au début du XXe siècle,
Michaelis et Menten ont compris grâce à
l'étude cinétique la relation existant entre
l'enzyme et le substrat : l'enzyme se lie au substrat, pour
former un complexe enzyme substrat, juste avant la formation du
produit.
b. Relation enzyme-substrat
Une complémentarité de forme entre le site actif de
l'enzyme et le substrat est indispensable pour que la
réaction chimique soit catalysée.
Il existe des inhibiteurs des enzymes. Ils
présentent des similitudes avec certaines parties du
substrat et se fixent sur le site actif à la place du
véritable substrat. L'activité de l'enzyme est
alors fortement diminuée voire totalement
inhibée.
Le monoxyde de carbone et le cyanure se fixent par liaison
chimique forte de type covalente de façon
irréversible sur le site actif de la cytochrome oxydase,
une enzyme respiratoire (comme de la colle qui bloquerait
définitivement une serrure) ; ce sont des
inhibiteurs non compétitifs. D'un point de vue
cinétique, tout se passe comme si l'inhibiteur non
compétitif diminuait la concentration d'enzyme.
Beaucoup de médicaments ou de stimulants (Viagra,
café...) sont des inhibiteurs
compétitifs : ils entrent en compétition
avec le substrat pour occuper provisoirement le site actif des
molécules d'enzyme. Avec ce type de molécules, si
on maintient une concentration fixe de l'enzyme, la vitesse
maximale de la réaction catalysée reste
constante. Pour des concentrations élevées en
substrat les molécules d'inhibiteur se trouvent
diluées dans le substrat. D'un point de vue
cinétique, tout se passe comme si l'inhibiteur
compétitif diminuait la concentration de substrat.
Vote en cours...
Vous avez déjà mis une note à ce cours.
Découvrez les autres cours offerts par Maxicours !
Découvrez le soutien scolaire en ligne avec myMaxicours
Le service propose une plateforme de contenus interactifs, ludiques et variés pour les élèves du CP à la Terminale. Nous proposons des univers adaptés aux tranches d'âge afin de favoriser la concentration, encourager et motiver quel que soit le niveau. Nous souhaitons que chacun se sente bien pour apprendre et progresser en toute sérénité !