L'activité des enzymes - Maxicours

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L'activité des enzymes

Objectif : Dans une cellule vivante, la très grande majorité des multiples réactions chimiques qui se produisent en permanence, est catalysée par des enzymes présentes à faible concentration.
Quelles sont les caractéristiques de l'activité des enzymes, ces performants biocatalyseurs ?
1. La double spécificité des enzymes
a. Spécificité de substrat
Le substrat est la molécule dont l'enzyme catalyse la transformation. Le nom de l'enzyme peut indiquer le nom du substrat sur lequel elle agit : la lactase catalyse l'hydrolyse du lactose, sucre du lait ; la maltase catalyse l'hydrolyse du maltose ; la saccharase catalyse l'hydrolyse du saccharose.
Cette spécificité des enzymes n'est toutefois pas absolue. Les peroxydases agissent sur des substrats différents.

Des enzymes distinctes agissant sur un même substrat ne se lient généralement pas avec la même partie de la molécule.

b. Spécificité d'action
Sauf exception, une enzyme ne catalyse qu'un seul type de réaction chimique pour un substrat donné.
Une déshydrogénase catalyse une oxydation par retrait d'hydrogène, une carboxylase catalyse une réaction de carboxylation, c'est-à-dire de fixation de CO2 sur le substrat.

Certaines enzymes catalysent deux types de réactions chimiques. La Rubisco, abondante dans les cellules chlorophylliennes permet la fixation du CO2 dans les molécules organiques et aussi l'oxygénation du ribulose biphosphate.

2. Caractéristiques des réactions enzymatiques
a. Étude cinétique
Dans une réaction chimique catalysée par des enzymes interviennent au moins un substrat et une enzyme. La réaction se traduit par l'apparition d'un produit. Historiquement, au début du XXe siècle, Michaelis et Menten ont compris grâce à l'étude cinétique la relation existant entre l'enzyme et le substrat : l'enzyme se lie au substrat, pour former un complexe enzyme substrat, juste avant la formation du produit.

b. Relation enzyme-substrat
Une complémentarité de forme entre le site actif de l'enzyme et le substrat est indispensable pour que la réaction chimique soit catalysée.

Il existe des inhibiteurs des enzymes. Ils présentent des similitudes avec certaines parties du substrat et se fixent sur le site actif à la place du véritable substrat. L'activité de l'enzyme est alors fortement diminuée voire totalement inhibée.

  • Le monoxyde de carbone et le cyanure se fixent par liaison chimique forte de type covalente de façon irréversible sur le site actif de la cytochrome oxydase, une enzyme respiratoire (comme de la colle qui bloquerait définitivement une serrure) ; ce sont des inhibiteurs non compétitifs. D'un point de vue cinétique, tout se passe comme si l'inhibiteur non compétitif diminuait la concentration d'enzyme.
  • Beaucoup de médicaments ou de stimulants (Viagra, café...) sont des inhibiteurs compétitifs : ils entrent en compétition avec le substrat pour occuper provisoirement le site actif des molécules d'enzyme. Avec ce type de molécules, si on maintient une concentration fixe de l'enzyme, la vitesse maximale de la réaction catalysée reste constante. Pour des concentrations élevées en substrat les molécules d'inhibiteur se trouvent diluées dans le substrat. D'un point de vue cinétique, tout se passe comme si l'inhibiteur compétitif diminuait la concentration de substrat.

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