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Rôle des enzymes dans la disgestion des glucides

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Objectif(s)

L'Homme se nourrit de sucres complexes, comme l'amidon. La digestion va permettre l'assimilation du glucose qui les compose. Cependant, des enzymes sont nécessaires pour transformer ces macromolécules en nutriments assimilables.
Nous expliquerons comment les enzymes (ici celles de la digestion) sont indispensables à la transformation des glucides à grosses molécules comme l'amidon en glucose.

1. Les enzymes : des protéines essentielles

a. La notion de biocatalyseur

L’amylase (enzyme) permet la réaction suivante :

amidon + amylase → glucose + amylase.

L’efficacité de l’enzyme n’est pas modifiée au cours de la réaction et elle reste intacte après la réaction, c’est donc un catalyseur.
Cependant, cette enzyme agit uniquement à 37 °C qui est une température biologique (t° du corps humain), on parle donc de catalyseur biologique ou biocatalyseur.

b. Diversité des réactions enzymatiques

Il existe une incroyable diversité de réactions enzymatiques.
Les enzymes peuvent donc être soit intra ou extra-cellulaires ; dans tous les cas leur synthèse a lieu au sein de la cellule, mais leur lieu d’action peut changer.
Il existe en fait une grande diversité de réactions au sein de la cellule et de l’organisme et toutes sont catalysées par des enzymes.

Les enzymes ont une nomenclature bien définie, on ajoute le suffixe –ase au nom de la réaction que catalyse l’enzyme.
L’amylase permettant l’hydrolyse de l’amidon, c’est donc une hydrolase qui agit dans l'estomac sur l'amidon.

2. La spécificité enzymatique

a. La spécificité des réactions

Pour une substance donnée ou substrat, une enzyme n’est capable de catalyser une réaction que dans un seul sens. C’est la spécificité d’action.

Une autre enzyme est nécessaire pour réaliser la réaction inverse.

b. La spécificité du substrat

Une enzyme n’exerce son action que sur un seul type de substrat, on parle de spécificité de substrat.

L'amylase ne peut agir que sur l'amidon.
Il y a reconnaissance du substrat par l'enzyme grâce à la structure particulière de l'enzyme.

3. Structure des enzymes induisant la spécificité de substrat

Les enzymes sont des protéines possédant une structure 3D très particulière, elles possèdent un site actif.
Le site actif d’une enzyme doit, pour permettre la catalyse, avoir une conformation 3D bien précise. C’est cette conformation qui explique la spécificité au substrat.

Le site actif est décomposé en 2 parties :
• une zone de fixation ;
• une zone catalytique.

Ce site est fragile et dépend du milieu, toutes modifications de l’environnement entraînent l’absence du fonctionnement de l’enzyme.

4. Le mode d’action des enzymes

a. Les étapes de la catalyse enzymatique

Les réactions catalysées par les enzymes peuvent être découpées en plusieurs étapes.

E : enzyme ; S : substrat ; P : produit ; ES : complexe enzyme-substrat.

Dans le cas de l’amylase :
E : amylase
S : amidon
P : glucose.

1 : Formation d’un complexe enzyme-substrat, cette réaction est réversible, le complexe peut se désunir avant que la réaction ne commence.
2 : Activation de la réaction, le substrat est transformé en produit.
3 : Libération du produit, le complexe enzyme / substrat est rompu.

b. Modulation de l’activité enzymatique.

L’activité enzymatique se mesure généralement en nombre de molécules de substrat transformées par molécules d’enzymes et par unité de temps.

L’activité d’une enzyme sera fonction de différents paramètres :
• la concentration de réactifs : enzyme ou substrat ;
• la t° ;
• le pH ;
• les inhibiteurs ;
• les agents dénaturants.

Le premier paramètre a un effet évident, plus la concentration en réactif est élevée, plus l’activité est importante.

La t° et le pH jouent en fait sur le fonctionnement de l’enzyme.
• Une modification du pH entraîne une modification des interactions moléculaires et donc éventuellement de la structure 3D des produits.
• La t° a le même effet, mais comme pour toutes les protéines, si la t° est trop élevée, la réaction est irréversible car l’enzyme est dénaturée. Ce qui n’est pas le cas des t° basses qui inactivent seulement l’enzyme.

Les inhibiteurs ont des structures spatiales qui leur permettent de se fixer à l’enzyme. Ce sont donc des substances capables de modifier l’activité de l’enzyme par compétition avec le substrat.

Les agents dénaturants sont des substances capables de modifier la structure des protéines, les rendant inactives.

L'essentiel

L'amidon est un glucide à grosse molécule qui est transformé en glucose lors de la digestion.
Cette transformation se fait grâce à l'amylase. C'est un enzyme qui catalyse cette transformation dans des conditions bien précises, on parle de biocatalyseur.

Une enzyme n’exerce son action que sur un seul type de substrat ; on parle de spécificité de substrat.
Les réactions catalysées par les enzymes peuvent être découpées en plusieurs étapes. Le site actif d’une enzyme doit, pour permettre la catalyse, avoir une conformation 3D bien précise. C’est cette conformation qui explique la spécificité au substrat.

Les réactions catalysées par les enzymes peuvent être découpées en plusieurs étapes.
1 : Formation d’un complexe enzyme-substrat, cette réaction est réversible, le complexe peut se désunir avant que la réaction ne commence.
2 : Activation de la réaction, le substrat est transformé en produit.
3 : Libération du produit, le complexe enzyme substrat est rompu.

L’activité d’une enzyme sera fonction de différents paramètres :
• la concentration de réactifs : enzyme ou substrat ;
• la t° ;
• le pH ;
• les inhibiteurs ;
• las agents dénaturant.

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