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Les enzymes, des catalyseurs

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Objectifs
  • Définir la notion d’enzyme.
  • Comprendre les paramètres influençant son organisation spatiale.
  • Comprendre la notion de site actif.
  • Comprendre la notion de catalyseur.
  • Comprendre le rôle de la température et du pH sur l’activité catalytique d’une enzyme.
  • Comprendre l’impact d’une mutation sur l’activité catalytique d’une enzyme.
Points clés

Une enzyme est une protéine dont la chaîne peptidique est repliée de telle sorte que s’organise un site actif impliquant au moins 6 acides aminés. Ces derniers participent soit au site de fixation soit au site catalytique de l’enzyme. Le substrat va alors se fixer à l’intérieur de ce site afin que l’enzyme puisse accélérer la réaction ; on parle de catalyse.

La mutation de la chaîne protéique, la température et le pH peuvent affecter l’organisation spatiale du site actif et donc le fonctionnement de l’enzyme.

Pour bien comprendre

Un gène code pour une protéine dont la séquence dépend de la séquence du gène.

1. Les enzymes : définition
Une enzyme est une protéine synthétisée à partir d’un gène. Son activité va dépendre de sa structure.

Il existe différents types d’enzymes. Le nom même de l’enzyme qui se termine toujours par -ase permet de déduire son substrat et son mode d’action sur le substrat.

Exemple(s)
  • L’amylase est une enzyme présente dans la salive qui permet la digestion de l’amidon Une kinase est une enzyme impliquée dans la phosphorylation des substrats.
  • Une phosphatase est une enzyme impliquée dans la déphosphorylation des substrats.

Au moment de la synthèse de la chaîne protéique (structure primaire), cette dernière se replie en feuillets et hélice (structure secondaire). Puis, la molécule se compacte adoptant une organisation structurale fonctionnelle (structure tertiaire). Ces agencements successifs dépendent de la séquence en acides aminés de la protéine.

Ils permettent la mise en place du site actif de l’enzyme qui s’apparente à une niche dans laquelle le substrat va venir se fixer pour être modifié. Le site actif est constitué de plusieurs acides aminés essentiels : trois constituent le site de fixation du substrat et trois le site catalytique. La mutation de l’un de ces acides aminés peut abolir l’action de l’enzyme.

Exemple(s)
La carboxypeptidase est une enzyme digestive d’origine pancréatique. Elle participe à la digestion des protéines. Son repliement permet la formation de son site actif constitué d’un site de fixation (en rouge) et d’un site catalytique (en jaune). Le substrat (en vert) vient s’insérer dans cette niche au contact des différents acides aminés du site.

Structure de la carboxypeptidase
2. Les propriétés catalytiques des enzymes

L’amidon est un glucide complexe formé de polymères de glucose. Si on place un tube à essai contenant de l’amidon à température ambiante, on constate qu’il faut environ une semaine pour que l’amidon s’hydrolyse en glucose. Or, lorsque l’on place un bout de mie de pain sur la langue contenant de l’amidon en grande quantité, on perçoit en quelques secondes le goût sucré des disaccharides issus de la digestion de l’amidon (saccharose). La salive contient en fait des enzymes dont l’amylase, qui va permettre d’accélérer l’hydrolyse de l’amidon. On parle d’effet catalyseur.

Exemple.
De l’amidon est placé à 37 °C en présence ou non d’amylase. Des prélèvements sont réalisés à différents temps et la présence d’amidon est révélée par de l’eau iodée qui se colore alors en violet.

Résultats expérimentaux

L’activité catalytique d’une enzyme va dépendre de deux paramètres qui peuvent avoir un impact sur l’organisation spatiale de la molécule : la température et le pH. On définit pour chaque enzyme sa température optimale (le plus souvent 37-40 °C correspondant à la température corporelle) et un pH optimal. Dans le cas des enzymes agissant le long du tube digestif ce pH optimal peut être très acide.

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