Fiche de cours

La compétition enzymatique

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Objectifs
  • Définir la notion de compétition.
  • Définir la notion d’affinité d’une enzyme.
  • Déterminer graphiquement la constante d’affinité d’une enzyme.
  • Comprendre l’influence de la concentration en substrat sur le choix des voies métaboliques.
  • Comprendre le rôle de la compétition enzymatique dans le métabolisme cellulaire.
Points clés
  • À l’intérieur de la cellule, les enzymes sont en compétition pour les mêmes substrats.
  • C’est l’enzyme qui a le plus d’affinité avec le substrat qui réagit le plus rapidement. Elle détermine donc la voie métabolique empruntée surtout lorsque la quantité de substrat est faible.
  • La constante d’affinité (Km) d’une enzyme se détermine graphiquement en fonction de la vitesse initiale de la réaction enzymatique.
  • La compétition enzymatique est un élément essentiel de la régulation du métabolisme des cellules.
Pour bien comprendre
  • Notion de métabolisme cellulaire.
  • Modèle clé-serrure.
1. Compétition enzymatique et métabolisme cellulaire

À l’intérieur d’une cellule, un grand nombre de réactions enzymatiques ont lieu et contribuent à son métabolisme (ensemble des réactions biochimiques permettant la production de matière et d’énergie). Les enzymes impliquées dans ces processus sont nombreuses.

Elles présentent toutes une double spécificité :

  • la spécificité pour leur substrat.
  • la spécificité de la réaction qu’elle catalyse.

Toutefois, certaines enzymes sont capables de reconnaître le même substrat. Dans ce cas, au sein de la cellule les deux enzymes se retrouvent en compétition. Cette compétition définit la voie métabolique choisie par la cellule.

Exemple. Synthèse d’ATP versus stockage du glucose

Synthèse d'ATP
La phosphoglucoisomérase transforme le glucose-6-phosphate issu de la phosphorylation du glucose en fructose-6-phosphate. Ce dernier sert de substrat pour la chaîne enzymatique de la glycolyse qui permet la synthèse d’ATP (molécule riche en énergie). Dans le même temps, une autre enzyme est spécifique du glucose-6-phosphate, la phosphoglucomutase. Cette enzyme permet la transformation du substrat en glucose-1-phosphate qui lui sert de précurseur à la chaîne conduisant à la synthèse du glycogène et donc au stockage du glucose dans la cellule.

Le choix de la voie métabolique dépend de plusieurs facteurs : la quantité d’enzymes disponibles, la quantité de substrats et l’affinité de l’enzyme.

2. Compétition enzymatique et affinité de l’enzyme

Lorsque deux enzymes sont spécifiques du même substrat, c’est celle qui a la plus grande affinité pour le substrat qui va interagir le plus rapidement avec elle.

L’affinité d’une enzyme est définie comme la force avec laquelle elle se lie à son substrat.

Ainsi, lorsqu’un substrat est disponible en faible quantité dans la cellule, c’est l’enzyme qui a la plus forte affinité qui va réagir préférentiellement.

Lorsque tous les sites actifs de cette enzyme sont saturés, la seconde enzyme présentant une affinité plus faible va pouvoir intervenir dans le métabolisme. Une voie métabolique est favorisée si :

  • l’enzyme qui y conduit à une forte affinité pour le substrat.
  • l’enzyme est en quantité suffisante pour favoriser cette voie.

Dans le cas où le substrat est en grande quantité, toutes les voies sont possibles dès lors que les sites actifs de l’enzyme la plus affine sont saturés.

Pour chaque enzyme, il est possible de calculer sa constante d’affinité ou Km. Elle correspond à la concentration en substrat nécessaire pour atteindre la vitesse initiale .

Elle est d’autant plus faible que l’affinité de l’enzyme est élevée. Cette constante peut être artificiellement augmentée en augmentant la quantité d’enzymes. Toutefois, dans la cellule, la concentration des enzymes est peu variable.


L'enzyme 1 présente une affinité plus grande pour le substrat que l'enzyme 2 (Km1<Km2).

 

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