Enzymes et phénotypes

Il suffit parfois d'une seule enzyme déficiente ou absente chez un individu pour que les conséquences phénotypiques soient considérables.

Quand la PAH (phénylalanine hydroxylase) ne fonctionne pas, la phénylalanine (l'un des vingt acides aminés présents dans les cellules vivantes) n'est pas transformée en tyrosine (un autre acide aminé). Cela a pour conséquence l'accumulation dans le sang de produits toxiques pour le système nerveux en développement. Les troubles associés à cette déficience enzymatique sont caractéristiques de la phénylcétonurie.

Présente dans toutes les cellules humaines, la glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD) est une enzyme qui catalyse la première réaction d'une chaîne métabolique appelée « voie des pentoses phosphates ». Dans les populations existent différentes formes de l'enzyme, actives ou peu aptes à catalyser la réaction chimique. Quand l'enzyme fonctionne mal, de l'eau oxygénée (H₂O₂) s'accumule dans les cellules et provoque leur destruction par éclatement.

La cellule possède des centaines d'enzymes catalysant chacune une réaction chimique particulière. Quand une enzyme ne fonctionne pas, un maillon de la chaîne métabolique est rompu, ce qui peut entraîner des troubles plus ou moins importants selon les cas.

Cependant, la déficience ou l'absence d'une enzyme passe parfois inaperçue, parce qu' il existe des voies métaboliques de contournement remplaçant la voie déficiente, ou bien parce que les produits qui s'accumulent ne sont pas toxiques, ou pas indispensables...

Les caractéristiques des enzymes fonctionnelles contribuent à caractériser plusieurs variantes phénotypiques. Cela est particulièrement flagrant dans le cas des microorganismes adaptés à la vie dans des milieux extrêmes.

Des bactéries du genre Bacillus se développent couramment dans différents milieux à température moyenne, mais aussi dans des milieux très froids ou très chauds. On peut considérer ces particularités comme des variantes phénotypiques.

Chez les mammifères, la pigmentation de la peau résulte de la synthèse d'un pigment noir, la mélanine. Un acide aminé, la tyrosine, est le précurseur de la mélanine. Cette réaction chimique (transformation de la tyrosine en mélanine) s'effectue en présence d'une enzyme, la tyrosinase.

Le chat siamois a un pelage plus clair sur le corps qu'au niveau des extrémités (pattes, queue, oreilles) qui, elles, apparaissent plus sombres. Les parties du corps les plus chaudes sont les plus claires et les parties les plus froides sont les plus foncées. La tyrosinase du chat siamois est thermosensible. Elle est inactivée aux températures les plus élevées : la mélanine n'est donc pas synthétisée dans les zones chaudes du pelage. Par contre, la tyrosinase fonctionne aux températures les plus basses (inférieures à 35 degrés Celsius).

Le pelage du lièvre change en fonction des saisons : en été il est de couleur brune, tandis qu'en hiver il prend un aspect blanc. Seules les extrémités des oreilles restent foncées. Pendant l'hiver, la couleur blanche est due à l'impossibilité de synthétiser de la mélanine ; en effet la tyrosinase est dégradée par une autre enzyme produite uniquement à cette période. Dans ce cas, une enzyme régule une autre enzyme sous l'influence de la température.

L'activité des enzymes dépend des conditions du milieu chez de nombreuses autres espèces du monde vivant. Cela a des conséquences sur l'expression du phénotype.