La structure des enzymes
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Quelles sont les caractéristiques structurales des enzymes qui permettent d'expliquer leur fonctionnement ?
On appelle structure primaire l'ordre dans lequel les acides aminés sont disposés linéairement dans la chaîne protéique. Si l'on comparait l'enzyme à un collier de perles de couleurs et d'aspects différents, chaque perle correspondant à l'un des vingt acides aminés, on obtiendrait la structure primaire en étalant le collier de perles dans un plan et en décrivant une à une les perles dans un ordre précis, par exemple de la gauche vers la droite.
Des interactions électrostatiques (liaisons
hydrogènes) replient les chaînes peptidiques en
feuillets et en hélices.
- Par exemple, la présence de proline (un des 20
acides aminés) coude la chaîne.
- Des interactions hydrophobes, des interactions entre
groupement ionisés « tordent » la
chaîne de différentes façons.
- Des liaisons covalentes entre les résidus d'acides aminés soufrés (ponts disulfures) stabilisent la molécule.
Des facteurs physico-chimiques peuvent altérer ces liaisons et modifier la forme de l'enzyme, ce qui entraîne souvent une perte de fonction : la réaction chimique n'est plus catalysée. La structure de l'enzyme est indissociable de son action. La structure est fragile, elle n'existe que dans une gamme de température et de pH précis.
On étudie des diagrammes de diffraction des rayons X (obtenus le plus souvent par rayonnement synchrotron) pour construire les modèles moléculaires à l'aide de calculs complexes.
La « protéomique » (étude du protéome = ensemble des protéines d'un individu) est une voie d'avenir : à partir de la séquence primaire d'acides aminés, cette science vise à modéliser, par des calculs complexes, les structures tridimensionnelles des molécules protéiques.
Les gènes contrôlent la structure primaire
d'une enzyme comme de toute autre protéine.
Cette structure primaire, caractérisée
par l'ordre d'enchaînement des acides aminés,
conditionne la structure tridimensionnelle de
l'enzyme. Des liaisons faibles entraînent le
reploiement de la molécule et déterminent
un site actif capable de se lier avec une partie du
substrat.
Si la structure primaire de l'enzyme est
altérée, cela peut entraîner des
modifications dans la structure du site actif de telle
sorte que la catalyse ne puisse plus s'effectuer. D'autre
part des variations des conditions physico-chimiques
(température, pH) aboutissent à la rupture ou
à la création de nouvelles liaisons chimiques
susceptibles d'altérer la forme initiale de
l'enzyme.
En définitive, la forme d'une protéine
enzymatique est fondamentale car elle conditionne son
activité catalytique. Structure et fonction sont
intimement liées.
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